Les produits pour sportifs renferment les trois meilleures sources de protéines alimentaires qui sont les protéines d’isolat de soja, l’albumine d’œuf et les protéines de lait. Parmi ces dernières, on distingue la caséine et la protéine de lactosérum, ou whey protéine.
Qu’est-ce que la whey protéine ?
Le lait est un aliment complexe qui contient de nombreuses substances, dont les principales sont l’eau (87,5%), des glucides sous forme de lactose (4,77%), des matières grasses (3,62%), des protéines (3,24%) et des minéraux. Le lait contient deux protéines principales, les caséines (80%) et les whey protéines (20%), présentes dans le petit lait (= lactosérum).
Pourquoi valoriser la whey protéine ?
Lors de la fabrication du fromage, le lait est séparé en deux composés :
- le caillé (10%), matière semi solide qui deviendra le fromage
- le petit-lait (90%), liquide dans lequel on trouve du lactose (de 70 à 75 %), des protéines solubles (de 10 à 13 %), des vitamines (B1, B2 et B6) et des minéraux (essentiellement du calcium). Le petit-lait, également appelé lactosérum, est donc un sous-produit de l’industrie fromagère.
Il y a une trentaine d’années, les industriels déversaient ce déchet dans les cours d’eau. Mais la production de fromage ayant considérablement augmenté, il a fallu réglementer et traiter le petit-lait, pour éviter une grave pollution environnementale. Le traitement d’un déchet étant coûteux, on a cherché à valoriser et à exploiter les substances présentes dans le petit lait, d’autant plus que la whey, en plus d’être très digeste, est connue depuis longtemps pour ses qualités nutritionnelles.
Comment extrait-on la whey protéine ?
La première technique d’extraction, dite « thermo coagulation », consistait à faire bouillir le petit lait acidifié. Les protéines coagulaient après ébullition et il suffisait de les récupérer par décantation ou filtration. Cet ancien procédé de fabrication, peu coûteux, dénaturait la whey protéine ce qui avait pour conséquence une digestion amoindrie, une destruction des fractions sensibles et une solubilité fortement diminuée. Au fil du temps, les procédés d’extraction et de purification se sont perfectionnés. Diverses méthodes de séparation (ultrafiltration, microfiltration et chromatographie d’échange ionique étant les plus efficaces) permettent de concentrer les protéines, qui sont alors déshydratées pour obtenir une poudre soluble qui se transporte facilement et se conserve bien.
Quand la consommer ?
Il est à noter que l’effet des protéines peut varier selon le moment de leur absorption : c’est la notion de fenêtre métabolique. Il s’agit d’une période favorable pour que le corps humain recharge ses batteries rapidement après une activité sportive. Après un effort, notre corps doit récupérer. Pour cela, il a opté pour un système efficace qui lui permet de reconstituer très rapidement ses stocks de nutriments, notamment de glycogène. Les protéines sont mieux absorbées par le muscle (meilleure biodisponibilité) [1-3], ce qui augmente leur capacité à reconstituer la masse musculaire [3-5]. Ainsi, juste après une séance d’entraînement et pendant les 2 premières heures qui suivent un effort, le moment est le plus propice pour apporter tout ce dont notre corps a besoin et notamment des glucides simples et des whey protéines. Le reste du temps, on préfèrera les protéines de caséine dites « lentes » qui se digèrent moins rapidement (protéines anticatabolisantes).
Quelle quantité ?
Le besoin en protéines varie en fonction de l’âge, de la taille, du type et de la fréquence de l’activité pratiquée. Lors d’une supplémentation en protéines, la dose doit être adaptée en fonction de la teneur en protéines du produit et des protéines déjà fournies par l’alimentation.
L’apport journalier total, incluant les protéines de l’alimentation, doit se situer entre 1,2 et 1,8 g par kilo de poids corporel (soit entre 84 g et 126 g pour une personne de 70 kg) et ne doit pas dépasser 2 g/kg.
Les protéines de lactosérum sont reconnues comme étant les meilleures sources de protéines, tant par leur qualité nutritionnelle que par leur excellente digestibilité. Elles sont particulièrement riches en acides aminés soufrés (méthionine et cystéine), en acides aminés branchés (leucine, isoleucine et valine) et en glutamine. Certaines d’entre elles sont des immunoglobulines, c’est-à-dire qu’elles peuvent jouer le rôle d’anticorps dans l’organisme.
Les acides aminés branchés (BCAA’S), notamment la leucine, l’isoleucine et la valine, accélèrent la récupération, favorisent le développement des muscles et retardent la fatigue durant l’entraînement. Enfin, la cystéine du lactosérum a une forte activité antioxydante, car elle peut faire augmenter le taux de glutathion dans l’organisme.
Les whey protéines sont dites rapides contrairement aux caséines : elles se digèrent rapidement et les acides aminés qu’elles contiennent parviennent dans la circulation sanguine en moins de 45 minutes. Ces acides aminés stimulent fortement la construction musculaire, ou anabolisme.
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SOURCES
[1] Tipton KD, Rasmussen BB, Miller SL et al. Timing of amino acid-carbohydrate ingestion alters anabolic response of muscle to resistance exercise. Am J Physiol Endocrinol Metab 2001 Aug;281 (2):E197-206
[2] Rasmussen BB, Tipton KD, Miller SL et al. An oral essential amino acid-carbohydrate supplement enhances muscle protein anabolism after resistance exercise. J Appl Physiol 2000 Feb;88 (2):386-92
[3] Blomstrand E, Saltin B. BCAA intake affects protein metabolism in muscle after but not during exercise in humans. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2001 Aug;281(2):E365-74. Texte complet accessible à l’adresse suivante : http://ajpendo.physiology.org/cgi/content/full/281/2/E365
[4] Karlsson HK, Nilsson PA, Nilsson J, Chibalin AV, Zierath JR, Blomstrand E. Branched-chain amino acids increase p70S6k phosphorylation in human skeletal muscle after resistance exercise. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2004 Jul;287(1):E1-7. Epub 2004 Mar 02.
[5] Tipton KD, Rasmussen BB, Miller SL et al. Timing of amino acid-carbohydrate ingestion alters anabolic response of muscle to resistance exercise. Am J Physiol Endocrinol Metab 2001 Aug;281(2):E197-206
